تحول علم البروتين بفضل الذكاء الاصطناعي: من التحدي إلى الحلول الجديدة

في ديسمبر 2020، اجتمع مئات من العلماء في مجال الحوسبة أمام شاشاتهم لمتابعة حدث تاريخي غير مجرى العلم. خلال مؤتمر كان يهدف إلى التنافس الودي ومناقشة قضية أساسية في البيولوجيا: “مشكلة طي البروتينات”. هذه المشكلة، التي ظهرت كمصدر قلق لعلماء الأحياء لعقود، تتعلق بقدرتهم على توقع الشكل ثلاثي الأبعاد لجزيء البروتين بناءً على رمزه الجزيئي أحادي البعد. البروتينات هي أدوات الحياة في خلايانا، ويحدد شكلها سلوكها ووظائفها. لكن في تلك الدورة المحددة للمؤتمر، قدم العالم الشاب جون جمبر أداة جديدة قائمة على الذكاء الاصطناعي تدعى “AlphaFold2″، والتي أحدثت ثورة في فهم هذه الظاهرة. ليس فقط أنها قدمت نتائج دقيقة بشكل ملحوظ، بل أعادت تشكيل المبادئ الأساسية التي يعتمد عليها العلماء، مما أتاح مجالاً جديداً للبحث والتطوير في علم الأحياء. في هذا المقال، نستكشف كيف أثرت “AlphaFold2” على المجتمع العلمي، وما تعنيه هذه الثورة بالنسبة للمستقبل.

مشكلة طي البروتين

تعد مشكلة طي البروتين واحدة من التحديات الأكثر إثارة وتعقيدًا في علم البيولوجيا. يتكون البروتين من سلسلة من الأحماض الأمينية ذات التركيب الفريد، ويتطلب طي هذه السلسلة إلى الشكل الثلاثي الأبعاد المعين عملية دقيقة ومعقدة. لقد جذبت هذه المشكلة انتباه العلماء لعقود من الزمن، حيث يمكن أن يؤدي عدم تطابق الشكل النهائي مع التركيب الصحيح إلى فقدان الوظيفة الحيوية للبروتين وبالتالي التأثير سلبًا على الصحة العامة. على سبيل المثال، يعتبر مرض فقر الدم المنجلي من نتائج التلف الذي يمكن أن يحدث بسبب الأخطاء في عملية الطي، حيث تؤدي هذه الأخطاء إلى إنتاج بروتين هيموغلوبين غير صحيح يؤثر على نقل الأكسجين في الدم.

منذ ظهور السؤال حول كيفية طي البروتينات بشكل صحيح بناءً على تسلسل الأحماض الأمينية، بدأت الأبحاث تتزايد لفهم الآليات التي تتحكم في هذه العملية. نشرت الاكتشافات الأولية في خمسينيات القرن الماضي، مسجلة تقدمًا كبيرًا في المجالات ذات الصلة. أدت أعمال كريستيان أنفينسن، الذي حصل لاحقًا على جائزة نوبل، إلى اكتشافات حول كيفية امكانية للبوليمرات البروتينية أن تعيد تشكيل نفسها حتى في حالات الانفصال أو التواء.

على الرغم من الاهتمام الكبير، كانت هناك حاجة إلى تقنيات متقدمة لفهم آلية الطي. في أواخر القرن العشرين، كان العلماء يعتمدون على التجارب العملية مثل البلورة بالأشعة السينية، مما أتاح لهم إمكانية الحصول على صور مفصلة للأنماط الثلاثية الأبعاد للبروتين. ولكن، وحتى مع تطور العلوم، كانت المعرفة بشأن كيفية تنسيق وتنظيم طي البروتينات لا تزال قيد التقدم.

دور الذكاء الاصطناعي في حل مشكلة طي البروتين

دخل الذكاء الاصطناعي إلى مجال دراسة البروتينات من خلال تطوير أدوات مثل AlphaFold2، التي أدت إلى تحول جذري في كيفية التعامل مع مشكلة طي البروتين. قدم نظام AlphaFold2، الذي تم تطويره بواسطة غوغل DeepMind، نموذجاً تنبؤياً عالي الدقة يتجاوز التقليد البشري، حيث استطاع تحقيق دقة تجاوزت 90٪ في تحديد الهيكل الثلاثي الأبعاد للبروتينات.

التقنيات التقليدية التي كانت تتطلب وقتًا طويلًا وموارد متقدمة، أصبحت الآن مدعومة بالتنبؤات السريعة والدقيقة. على سبيل المثال، كانت الدراسات القائمة تعتمد على تحليل كميات كبيرة من البيانات وتجاوز التحديات العملية التي كانت تعيق التقدم في مجال سرعتها وجودتها. الآن، تأتي قوة الذكاء الاصطناعي كأداة لجمع البيانات وتحليلها مما يمنح الباحثين قدرتها على توسيع نطاق أبحاثهم واستكشاف مجالات جديدة لم تُدرس بعد.

لكن رغم الإنجازات، يبقى الذكاء الاصطناعي، مثل AlphaFold2، أداة غير كاملة. فهي ليست بديلًا للتجارب البيولوجية، بل تبرز أهمية هذه التجارب. المشكلة الأساسية تكمن في أن AlphaFold2 لا يتعامل مع الديناميكيات الزمنية للبروتينات أو السياقات البيئية التي تتواجد فيها. تعمل البروتينات في بيئات خلوية معقدة تتطلب استجابة تفاعلية للرواسب العناصر الأخرى مثل الحمض النووي والمرسال.

التحديات المستقبلية والمعرفة المتبقية

مع التقدم الذي تم تحقيقه، ما زالت هناك جوانب لم يتم حصرها بالكامل تتعلق بطريقة عمل البروتينات. تكمن إحدى أكبر القضايا في عدم وجود فهم كافٍ للطرائق الديناميكية ذات الصلة. تعتمد علم الأحياء على التفاعل المعقد بين البروتينات وما يرتبط بها، والتي تتفاعل مع بعضها البعض بطرق غير متوقعة.

ستكون هناك حاجة إلى تطوير أدوات جديدة ومعايير بحثية لتحليل هذه الديناميكيات وتوسيع نطاق المعرفة التي توفرها AlphaFold2. من خلال الجمع بين المعرفة التقليدية من الأبحاث ودمجها مع أدوات الذكاء الاصطناعي، يمكن للعلماء اكتشاف المزيد حول كيفية عمل البيولوجيا في الواقع.

على نحوٍ شامل، يُعتبر تقدم AlphaFold2 في عالم البيولوجيا نقطة انطلاق لدراسة أعمق وأشمل في علم الأحياء الجزيئية. تقدم الذكاء الاصطناعي تمويجات جديدة في فهمنا لكيفية عمل الحياة وتوجيه الأبحاث نحو مجالات ابتكاريةة للغاية تم تأسيسها من المعرفة المكتسبة. العملية مستمرة في التطور، مما يفتح آفاقًا جديدة للتفاعل بين مجالات الذكاء الاصطناعي والبيولوجيا.

البنية الثلاثية للهييموغلوبين والميوغلوبين

تعتبر الهيموغلوبين والميوغلوبين من البروتينات الأساسية التي تلعب دورًا حيويًا في أجسام الكائنات الحية. وقد استغرق تطوير فهم بنيتها الثلاثية أكثر من عقدين من الزمن، مما أدى إلى حصول الباحثين الذين ساهموا في هذا العمل على جائزة نوبل. تمثل هذه الفقرة نقطة الانطلاق لفهم كيفية تطور علم البروتينات. على مدى العقود الماضية، كانت هناك جهود متواصلة لفك رموز بنيات بروتينات متعددة، وهو ما ساهم بشكل كبير في تقدم المعرفة في علم الأحياء الجزيئية. تدور النقاشات العلمية حول كيفية فهم تركيبة البروتينات من خلال شكلها، وهو ما يؤثر بدوره على وظيفتها الحيوية. هذا الفهم ليس مجرد أهمية علمية ولكنه أيضًا يسهم في تطوير علاجات جديدة لأمراض مختلفة. النقاش حول كيفية الوصول إلى هذه الفهم يتمحور حول الكيمياء والفيزياء، بالإضافة إلى التحديات منهجية التي واجهت الباحثين في هذه المجالات.

تاريخ بنك بيانات البروتينات

في عام 1971، تم تأسيس بنك بيانات البروتينات كأرشيف لعناصر البروتين المختلفة. يمثل هذا البنك بداية معرفة حديثة بالمعلومات المستخرجة من البروتينات، حيث يعد دليلًا موثوقًا للباحثين في جميع أنحاء العالم. عندما افتتح بنك بيانات البروتينات، كان يحتوي على هياكل سبعة بروتينات فقط، ولكن بمرور الوقت، تنافست الجهات البحثية على تزويد هذا البنك بمعلومات جديدة، مما أدى إلى تضاعف العدد بشكل كبير. بحلول الوقت الذي استخدم فيه Google DeepMind هذا البنك لتدريب نموذج AlphaFold2، وصل العدد إلى أكثر من 140,000 هيكل بروتيني. يكشف التاريخ عن الصعوبات التي واجهها الباحثون في تجميع المعلومات، وكيف كانت كل هيكل بروتيني يمثل سنوات من العمل الشاق والتجريب. يسرد هذا التاريخ كيف تحول المختصون من العمل اليدوي المكثف إلى استخدام الحوسبة لتطوير نماذج وتقنيات أحدث.

التحديات المعملية للباحثين

منذ السبعينيات، واجه الباحثون تحديات متعددة في العمل على هياكل البروتينات. كان يتم التعامل مع الهياكل النمطية بطرق يدوية وتقنيات قديمة، مما ساهم في بطء تقدم البحث. تستخدم تقنيات مثل البلورة بالأشعة السينية لإنشاء خرائط تستخدم في تحديد المواقع الذرية للبروتينات. تعتبر هذه العملية مؤلمة وصعبة للغاية، حيث يتطلب الأمر دقة عالية وصبر طويل. العلماء مثل جانيت ثورنتون في جامعة أكسفورد تعرضوا لعملية شاقة عندما كان يتم التحقق من كل بروتين على حدة. لذلك، لم تكن الممارسات المعملية فحسب هي التي تحدد نتائج العمل، بل كانت أيضًا فعالية التحليل الحاسوبي. هذه الضغوط أدت إلى توجه الباحثين نحو التقنيات الحديثة بهدف تسريع العملية وتحقيق نتائج أفضل.

تطور الأساليب الحاسوبية

مع تفاقم التحديات المعملية، بدأ بعض العلماء في تحويل تركيزهم إلى الأساليب الحاسوبية. برز جون موالت كمثال على الباحثين الذين تقربوا من هذا الاتجاه. بعد أن عانوا من صعوبة العمل اليدوي، قرروا أن يشقوا طريقهم في مجال البرمجة الحاسوبية. كان هدفهم هو استخدام الخوارزميات لفهم بناء البروتينات من خلال تسلسل الأحماض الأمينية. على الرغم من التحديات التي واجهوها في قياس دقة النتائج، إلا أن التجارب والبحوث في هذا المجال بدأت تأخذ منحى جديد. من خلال إجراء مقابلات تجريبية للتأكد من صحة النماذج التي تمت برمجتها، تمكّن العلماء من تطوير نماذج أكثر دقة. هذا الاتجاه بدأ في تقديم نتائج تُظهر العلاقة بين التركيب والبناء، مما يمهد الطريق لدراسات مستقبلية وعلاجات مبتكرة.

التنافس والتعاون بين فروع البحث المختلفة

أسفرت اللقاءات المتكررة بين الباحثين في مجال البروتينات عن نشوء تنافس صحي فيما بينهم، وهو ما ساهم في رفع مستوى الأبحاث والعروض. تم إنشاء تقييم نقدي لتنبؤات هيكل البروتين في التسعينيات، والذي أحدث طفرة في كيفية جمع النتائج والتعليق عليها. أتاح هذا النموذج للباحثين فرصة لإظهار مهاراتهم، مما خلق منصة للتعاون وتبادل المعرفة بين مجالات البحث المختلفة. فعلى الرغم من أن المنافسة كانت مستمرة، إلا أن الهدف كان موحدًا: تحقيق نتائج دقيقة تساهم في تطوير مجالات علمية جديدة. يمكن اعتبار هذه العملية مثالًا على كيفية التحول من الأبحاث الفردية إلى التعاون المشترك والعمل الجماعي الذي يعود بالفائدة على المجتمع العلمي بأسره.

البداية والتطور في تقدير بنية البروتينات

قمعت التوقعات والتجارب المحيطة بنمذجة البنية البروتينية في بداية انطلاقها. في السنوات الأولى من المنافسة، كان هناك حماسة كبيرة حيث اعتقد العديد من العلماء أنهم قد يحدِثون ثورة ويحققون ثروات طائلة من خلال تطوير خوارزميات دقيقة. تحدث سيليو توساتو، أستاذ المعلومات الحيوية بجامعة بادوا، عن تلك الفترة قائلاً: “كان هناك لاعبين اعتقدوا أنهم سيصبحون مليونيرات بسبب الخوارزميات التي يمتلكونها، وآخرون توقّعوا أن يفوزوا بجوائز نوبل بسرعة”. ومع ذلك، لم تحقق تلك الطموحات شيئًا خلال تلك السنوات الأولى.

عند الحديث عن مساهمات CASP (تقييم بنية البروتينات المنخفضة)، وصف المشرف على البرنامج، واين موولت، الحالة التي كانت عليها المشاركات في تلك الفترة بأنها كانت “عشوائية”. كان هناك أساليب مثل نمذجة التشابه التي استطاعت أن تحقق بعض النجاح من خلال مقارنة الهياكل المعروفة مع بروتينات غير معروفة. في الواقع، كانت التوقعات تبدو “كائنات مشوهة”، كما أشار موولت. ومع ذلك، من خلال هذه التجارب، استطاعت بعض الشخصيات البارزة أن تبرز. مثلاً، الشاب ديفيد بيكر، الذي بدأ في تطوير نموذج حسابي خاص به.

في عام 1998، قدّم بيكر خوارزمية جديدة تدعى “روستتا” نجحت في إحداث طفرة، حيث أظهرت الخوارزمية قدرة غير مسبوقة في نمذجة التفاعلات بين ذرات الأحماض الأمينية وتوقعت كيفية طيها. ومع ذلك، لم تكن النتائج دقيقة بما يكفي للاستخدام العملي حتى عام 2008، حيث استمر تفوّق العلماء على أجهزة الحاسوب في نمذجة هياكل البروتين.

في تلك الفترة، بدأ بيكر في إنشاء لعبة إلكترونية مجانية حملت اسم “فولديت”، حيث يمكن للاعبين طي سلاسل الأحماض الأمينية. في دراسة نشرت في مجلة “Nature”، أثبتت أن لاعبي فولديت تمكنوا من التفوق على خوارزمية روستتا. ومع ذلك، لم تستمر الهيمنة البشرية طويلاً في ظل تقدم تقنيات تحدثت عن شبكات التعلم العميق.

التعلم العميق وأثره على علم البروتينات

في عام 2016، تسارع التطور التكنولوجي بعد ظهور خوارزميات جديدة تستخدم طريقة التعلم العميق. أدرك ديفيد جونز، أحد الباحثين في هذا المجال، الإمكانيات الكبيرة لهذه التقنية بعد قراءة ورقة بحثية توضح كيف أن خوارزمية من فريق “جوجل ديب مايند” قد تفوقت على بطل إنساني في لعبة جوي، مما أثار اهتمام العديد من الباحثين في كيفية استخدام تعلم الآلة في دراسة تشكيل البروتينات.

تلك المرحلة كانت محورية في فهم كيفية عمل الأعصاب في الدماغ، حيث تربط الخلايا العصبية ببعضها البعض لتبادل المعلومات. أصبح الباحثون يستخدمون هذه الشبكات العميقة، والتي تحتوي على العديد من الطبقات، لتحقيق نتائج دقيقة وتحليل الأنماط. رغم أن محاولات استخدام الشبكات العصبية كانت قد بدأت منذ التسعينات، إلا أن القيود التي كانت تعاني منها الشبكات الضحلة وتوافر البيانات كانت حائلة دون النجاح.

لكن في السنوات القليلة التي تلت 2010، تغيرت الأمور عندما تعلم العلماء كيفية تنظيم الشبكات العصبية بشكل أفضل. وقد أدى ذلك إلى زيادة الطبقات في الشبكات إلى 20 أو 50 طبقة ثم حتى آلاف الطبقات. أعطى هذا النهج نتائج مذهلة، إذ أظهرت الخوارزميات قدرتها على التعرف على الأنماط بدقة عالية، سواء في الصور أو الأصوات، وسرعان ما بدأت تظهر النتائج في مجال البيولوجيا.

مستندًا إلى هذه النجاحات، بدأ باحثون مثل جينبو شيو من معهد تويوتا التكنولوجي في شيكاغو في نقل تقنيات التعلم العميق إلى مجال دراسة البروتينات. استخدم شيو شبكة الالتفاف، وهي تقنية تُستخدم في مجال التعرف على الصور، لتحليل بيانات الأحماض الأمينية وتوقع تشكيل البروتينات عن طريق رسم صورة تمثل proximities بين الأحماض الأمينية. هذه الأفكار كانت قفزة نوعية في هذا الحقل تقدمت بعلم تقدير بنية البروتينات إلى مستويات جديدة.

التحديات والمستقبل في نمذجة البروتينات باستخدام الذكاء الاصطناعي

على الرغم من التقدم الهائل في النماذج الجديدة، واجه الباحثون العديد من التحديات. كانت البيانات المطلوبة لتدريب النماذج المعقدة لا تزال غير كافية، وخصوصًا في سياق محاكاة البروتينات. تطلب التقدم في التعلم العميق وجود عدد كبير من البروتينات المشابهة لتحليلها، ومع تلك النماذج الأنثوية لم يكن البحث التجريبي يحدث بالسرعة المطلوبة لتلبية احتياجات الباحثين.

ومع ذلك، نجح بعض الباحثين في تجاوز هذه العقبات. بفضل خوارزميات مثل “AlphaFold” التي طورتها “DeepMind”، أصبح بالإمكان توقع بنية البروتينات بدقة تطابق التجارب المعملية. كانت تلك الخوارزمية قد استخدمت بيانات وتجارب سابقة بشكل فعّال لتعلّم الأنماط والاقترانات بين الأحماض الأمينية، مما أتاح لها التغلب على التحديات التقليدية.

سيتطلب المستقبل الاستمرار في دمج علم الأحياء التجريبي مع التقنيات الحديثة في الذكاء الاصطناعي، بحيث يمكن تطوير نماذج جديدة تأخذ في الاعتبار الديناميكيات المعقدة والهياكل الثلاثية الأبعاد. على الباحثين تعزيز التعاون بين مختلف التخصصات لضمان إمكانية الاستفادة من التكنولوجيا الحديثة بشكل كامل.

تعتبر السنين القليلة القادمة مهمة للغاية لتحسين النماذج الحاسوبية، ولذلك يتجه الباحثون نحو فهم أعمق لكيفية عمل هذه الخوارزميات وآلية تفاعلها مع البيانات الحيوية. مع هذه الديناميات المتطورة، فإن علم نمذجة البروتينات سيشهد مستقبلًا مشعلًا بالاحتمالات والطموحات.

أهمية مشروع AlphaFold في فهم علم البروتينات

يُعتبر مشروع AlphaFold الذي يتبع شركة Google DeepMind من أبرز المشاريع في مجال البيولوجيا الحسابية، حيث يهدف إلى فهم كيفية طي البروتينات. تعتبر البروتينات من المكونات الأساسية للحياة، ولها دور حيوي في جميع العمليات البيولوجية، بدءًا من إنزيمات الهضم إلى الأجسام المضادة. مصرّحًا من قبل علماء البيولوجيا، فإن هذه البروتينات تتخذ أشكالًا ثلاثية الأبعاد معقدة تؤثر بشكل كبير على وظيفتها. ومع ذلك، فإن فهم كيفية طي البروتينات هذا يمثل تحديًا علميًا كبيرًا. في المستقبل القريب، سيعتمد فهمنا للعديد من الأمراض المُعقدة، مثل السرطان والسكري، على قدرتنا على فهم كيفية طي البروتينات وفهم التفاعلات المعقدة التي تحدث في خلايانا.

عندما بدأ جون جامبر، أحد الباحثين الرئيسيين في هذا المشروع، رحلته الأكاديمية، كان يحلم بفهم القوانين التي تحكم الكون. لكن سرعان ما أدرك أن التوجه نحو العلوم البيولوجية يسمح له بإجراء الأبحاث التي تؤثر على صحة الإنسان بشكل مباشر. وبالتالي، ارتأى البحث عن حلول عبر استخدام تقنيات الذكاء الاصطناعي. أدرك أن البيانات المتاحة له في بنك بيانات البروتين كافية لحل هذا اللغز المعقد، وكانت هذه البذور الفكرية هي الأسس التي بُني عليها مشروع AlphaFold.

بالإضافة إلى ذلك، شكل المشروع نقطة انطلاق لفهم كيف يمكن الذكاء الاصطناعي أن يحدث ثورة في العديد من المجالات، بما في ذلك علم الحياة. للمرة الأولى، تمكن الباحثون من استخدام البيانات المتاحة بشكل فعال من أجل تقديم تكهنات دقيقة حول شكل بنية البروتين. هذا يفتح آفاقًا جديدة للتطبيقات، بما في ذلك تطوير الأدوية وتوجيه الأبحاث نحو علاجات أكثر استهدافًا.

التحولات التكنولوجية التي تواجه AlphaFold

على الرغم من النجاح الكبير الذي حققه AlphaFold مع نَشر النتائج، إلا أن الفريق أدرك أنه لا يزال لديهم الكثير من العمل للقيام به. كان الوعي قائماً بأهمية إحداث تغيير جذري في الطريقة التي يعمل بها الفريق. في لحظة تحدٍ حقيقية، تم جمع الفريق ليضعوا خطة لإعادة هيكلة النظام الإبداعي في المشروع. أفرزت هذه العملية العديد من الأفكار المثيرة، وأدى وضع تصور جديد للفريق إلى تطوير تقنيات تفوق الحدود التقليدية للتعلم الآلي.

لم يكن ذلك مجرد تحسين عادي، بل أدت التقنية الجديدة التي تم تطويرها إلى نقلة نوعية. استخدم الفريق شبكة تحويل جديدة ذات دقة عالية لتوقع البنية ثلاثية الأبعاد للبروتينات. يتطلب هذا دقة متناهية في التعامل مع البيانات المعقدة، وهو ما تمكن الفريق من تحقيقه بفضل التعاون الكبير بين مختلف التخصصات. باستخدام الخوارزميات المتقدمة، يتحكم النظام بجعل النموذج ينتهج طريقة التعلم وتحسين النتيجة. حيث أن هذه التكنولوجيا الجديدة لم تكن مربوطة بفرضيات صعبة أو معقدة، بل تم بناءها من خلال البيانات المتنوعة المتاحة.

أظهر الفريق تجارب داخلية أثبتت أن النظام الجديد وضعهم أمام امتحان حقيقي. كان الهدف هو اختبار مدى كفاءة النظام في محاكاة النتائج المخبرية التي أجراها باحثون آخرون. كانت هذه التجارب دليلاً على الفعالية، حيث أظهر النظام القدرة على تقديم نتائج قريبة جداً من البيانات التجريبية المنشورة.

المسار المستقبلي للبحث العلمي مع AlphaFold

مستقبل البحث العلمي، رغم كل تلك الإنجازات، لا يزال يحمل تحديات جديدة. تعتمد الكثير من الخطوات المقبلة على كيفية استفادة المجتمع العلمي من المعلومات التي يقدمها AlphaFold. لا يمكن تصور العمل بمفرد باستخدام نظام واحد؛ يجب على العلماء التعاون ودراسة البيانات التي تم جمعها والاستفادة منها. اكتساب الفهم العميق للبروتينات يسمح للعلماء بمواصلة إطلاق طاقات جديدة في الأبحاث الطبية.

مع ذلك، هناك آمال كبيرة بأن AlphaFold يمكن أن يغير وجه البحوث في علم الأحياء. على سبيل المثال، القدرة على فهم كيفية تفاعل بروتينات معينة مع الأدوية يمكن أن يمهد الطريق لتصميم أدوية فعالة بشكل أكبر، مما يساهم في تحسين نتائج العلاج لمجموعة متنوعة من الأمراض.

بالإضافة إلى ذلك، تشكل النتائج التي تم الحصول عليها من خلال AlphaFold مثالًا صريحًا على كيفية تكامل التكنولوجيا الحديثة مع البحث العلمي التقليدي. من المتوقع أن تستمر التطورات في التكنولوجيا الحاسوبية في دعم تقدم الأبحاث البيولوجية، مما يعزز التفكير النقدي والابتكار في هذا المجال.

تطور علم البروتينات وظهور AlphaFold

يعتبر علم البروتينات أحد التخصصات العلمية الحيوية التي تركز على دراسة البروتينات، وهي جزيئات معقدة تلعب دورًا أساسيًا في جميع العمليات الحيوية في الكائنات الحية. على مر السنين، أصبح هذا العلم أكثر تعقيدًا وحاجة إلى تكنولوجيا متقدمة لفهم كيفية طي البروتينات وتصميمها بناءً على تسلسل الأحماض الأمينية. تمثل AlphaFold2، التي طورتها Google DeepMind، نقطة تحول في هذا المجال. تم الإعلان عن AlphaFold2 في عام 2020، وقد أحدثت ضجة كبيرة بسبب قدرتها على التنبؤ بدقة عالية بهيكل البروتينات، حيث حققت نتائج تقترب أو تتجاوز نسبة 90 من 100 في تقييم جمعية التقييم للتنبؤات الهيكلية (CASP).

شهدت الأبحاث العلمية انطلاقة جديدة بفضل الضغط المبذول من CASP لتحفيز الابتكارات في تحليل البروتينات. في الوقت الذي اعتمد فيه العلماء على طرق تقليدية مثل بلورة الأشعة السينية والدراسات التجريبية، أصبح الآن بإمكانهم الاستفادة من تقنيات التعلم العميق مثل AlphaFold2. من خلال إدخال كمية هائلة من البيانات المتعلقة بالبروتينات السابقة، تمكن AlphaFold2 من تعلم الأنماط التي تحدد كيف تلتف الأحماض الأمينية لتشكل هياكل معقدة. هذه التكنولوجيا ليست فقط أداة للمساعدة، بل تتجاوز ذلك لتصبح وسيلة لتسريع الاكتشافات العلمية.

ردود أفعال المجتمع العلمي بعد ظهور AlphaFold2

أثارت نتائج AlphaFold2 استجابة متباينة بين أعضاء المجتمع العلمي. فور الإعلان عن النتائج، كانت هناك مشاعر مختلطة بين الإعجاب وصدم من العلماء الذين شعروا بالتهديد من إمكانية أن تصبح أعمالهم غير ضرورية. شعر البعض بأنهم قد فقدوا أنفسهم في المجال، بينما رأى آخرون في AlphaFold2 أداة قوية تعزز من قدراتهم. يوجد عالم يدعى أنستاسيس بيراكيس، الذي عمل على البروتينات لعقدين، قد صرح بأنه عندما رأى النتائج التي حققها AlphaFold2 على البروتينات التي عانت فرقته من أجل تحليلها، أطلق عليها “أوه لا” معترفا بأنها كانت صحيحة بشكل مثير للدهشة.

تسارعت الابتكارات في استخدام البروتينات مع ظهور AlphaFold2، حيث وجد العلماء أنه يمكنهم الآن استخراج نماذج هيكلية دقيقة بسرعة، مما أدى إلى تسريع تجربة الفرضيات وفهم وظائف البروتينات. بفضل هذه القدرة على التنبؤ السريع، تمكن الباحثون من إعادة التفكير في استراتيجياتهم في الدراسات التجريبية وبالتالي وضع الأسس للاكتشافات الجديدة. وبالفعل، بدأ بعض العلماء باستخدام AlphaFold2 لتحديد البنية الأساسية للتراكيب المعقدة مثل المجمعات النووية البشرية، مما يدل على أن قوة الأداة يمكن أن تتجاوز تلك المقاييس التقليدية.

التحديات والفرص التي يقدمها AlphaFold2

رغم الابتكارات المثيرة التي قدمها AlphaFold2، لا يزال العلماء يدركون أنها ليست الحل النهائي. تمثل التنبؤات التي تحققتها AlphaFold2 خطوة أولى مهمة، ولكنها تتطلب أيضًا تأكيدات تجريبية لضمان دقتها. وأوضح العلماء أن هناك جوانب معينة من البروتينات، مثل التفاعلات الديناميكية والتفاعل مع بروتينات أخرى، لا يمكن أن يتم فهمها فقط من خلال النمذجة الحاسوبية. يمكن أن يستمر استخدام تقنيات مثل بلورة الأشعة السينية والتراص بالإلكترونيات في الحصول على معلومات دقيقة حول البروتينات.

علاوة على ذلك، يتوجه بعض الباحثين نحو استخدام AlphaFold2 ليس فقط لتحديد بروتينات قائمة ولكن أيضًا لتصميم بروتينات جديدة غير موجودة في الطبيعة. يمكن أن يفتح هذا المجال الجديد أبوابًا كبيرة في تطوير الأدوية والتقنيات العلاجية، حيث يصبح الباحثون قادرين على تخيل بروتينات تؤدي وظائف معينة متفوقة يتم تنفيذها بشكل أكثر فاعلية. مع استمرار الانتقال نحو البحث عن تطبيقات أوسع لنماذج البروتينات، يظهر تأثير AlphaFold2 على طريقة تعامل العلماء مع الأبحاث المعقدة.

مستقبل علم البروتينات بعد AlphaFold2

بعد ظهور AlphaFold2، بدأ علماء الأحياء في إعادة تقييم أساليبهم البحثية وتكامل التكنولوجيا الجديدة مع الممارسات التقليدية. لقد أثبت AlphaFold2 أنه ليس فقط منافسًا قويًا، بل يمكن أن يكون نظامًا تدخلًا تكامليًا لبناء هياكل بالتعاون مع الطرق التجريبية. يعتبر الباحثون أن AlphaFold2 ليست نهاية لعلم البروتينات، بل بداية لمرحلة جديدة يحمل فيها الباحثون إمكانية الجمع بين التجربة والنموذج في سعيهم لفهم البروتينات بشكل أفضل.

من المرجح أن تستمر بحوث البروتينات في التطور والنمو بفضل التقنيات المستندة إلى التعلم العميق. تمثل AlphaFold2 نقطة انطلاق لأفكار جديدة وقد تضطر الشركات الناشئة والباحثين إلى الاستمرار في ابتكار طرق جديدة موازية لهذه التكنولوجيا. ومع ذلك، يجب أن يُعتبر أن اعتمادية علم الأحياء على التجربة والنتائج التجريبية لا تزال لا مفر منها، مما يتطلب من الباحثين دمج الأدوات الجديدة مع فحص دقيق لضمان الوصول إلى بيانات موثوقة. بات من الواضح أن أفق علم البروتينات يتجه نحو التحول الرقمي، لكنه سيتضمن مزيدًا من التعقيد والمثابرة لتحقيق إنجازات تكون في نهاية المطاف مفيدة للبشرية.

تصميم البروتينات: آفاق جديدة في العلم

يمثل تصميم البروتينات أحد الابتكارات الحديثة في مجال البيولوجيا الجزيئية والتي تقدم وعودًا هائلة للبحث العلمي. حتى الآن، كان العلماء يتعاملون مع البروتينات الموجودة بالفعل في الطبيعة، ولكن المستقبل ينظر نحو إمكانية تصميم بروتينات جديدة تمامًا. يعتبر داني ساختوي، عالم بنية البروتينات في معهد هوبريخت في هولندا، أن التشكل الحالي للبروتينات في الطبيعة محدود وقد حان الوقت لاستكشاف المزيد من الأشكال والوظائف الغير موجودة حتى الآن.

تكمن فكرة تصميم البروتينات في حل “مشكلة طي البروتين العكسية”. فبدلًا من إدخال تسلسل الأحماض الأمينية في خوارزمية التعلم العميق لتحديد التركيب، يتم هنا إدخال بنية معينة في الخوارزمية للحصول على تسلسل الأحماض الأمينية المناسب. هذا الابتكار يتيح للعلماء بناء بروتينات في المختبر بناءً على الإصدارات الرقمية للحصول على أقصى استفادة من الوظائف الكيميائية والبيولوجية. كما تم تعديل برنامج “Foldit”، الذي يُستخدم لتعليم تصميم البروتينات، ليشمل تطوير الهياكل من قبل المستخدمين.

لقد تسارع تأثير التعلم العميق في مجال تصميم البروتينات، حيث أصبح بإمكان المصممين إنتاج نماذج تجريبية في أيام، بدلًا من الأسابيع أو الأشهر. هذا التقدم يُعد إنجازًا مذهلًا في علم الأحياء الجزيئي، لأن القدرة على تصميم بروتينات جديدة يمكن أن تؤدي إلى تشكيل أدوية جديدة، أو تطوير طرق لتحطيم الملوثات مثل البلاستيك، أو حتى استغلال ضوء الشمس بشكل فعال.

ثقة العلماء في الذكاء الاصطناعي

نجاح AlphaFold2 غير القابل للجدل قد أحدث تحولًا ملحوظًا في طريقة تفكير العلماء في الذكاء الاصطناعي. لفترة طويلة، كان هناك تردد بين العلماء في قبول نتائج الذكاء الاصطناعي، وذلك بسبب قلقهم من أن بعض الأساليب يمكن أن تجعل البيانات تبدو أفضل مما هي عليه. ولكن مع إثبات Google DeepMind أن الذكاء الاصطناعي يمكن أن يُسهم في العمل العلمي الجدي، تغيرت تلك المواقف.

أصبح العلماء اليوم يميلون إلى تصديق النتائج التي يقدمها AlphaFold2، الذي لا يقتصر على إنشاء نموذج ثلاثي الأبعاد للبروتين، بل يقوم أيضًا بتقييم دقة التنبؤ عن طريق تصنيف الأجزاء المختلفة من الهيكل وفقًا لمقياس الثقة. وعلى الرغم من أن تلك التكنولوجيا أصبحت أداة أساسية، إلا أن بعض العلماء قد تجاوزوا استخدام AlphaFold2 كأداة تنبؤ، وبدأوا في اعتباره كمرجع نهائي.

تُظهر الأبحاث أن AlphaFold2 يمكن أن يكون لديه بعض الثقة الزائدة، حيث في بعض الحالات التي كان يعتبر فيها التوقع صحيحًا للغاية، لم يكن الأمر كذلك حسب الدراسات التجريبية. هذا يعني أنه من المهم أن يتعامل العلماء مع النتائج المقدمة بحذر، مع أخذ في الاعتبار أن النظام لديه حدود.

على الرغم من أن AlphaFold2 يمثل تقدمًا كبيرًا، إلا أن بعض علماء البيولوجيا يعتقدون أن العمل التقليدي لتحديد الهياكل البروتينية لا يزال له أهمية كبيرة، لأن هناك مجالات لا يمكن للذكاء الاصطناعي التعامل معها بدقة مثل الهياكل المركبة أو البروتينات التي تتفاعل مع بيئات مختلفة.

التعقيد الخلوي وتحديات التنبؤ

البيئة داخل الخلايا هي أكثر تعقيدًا مما تبدو عليه نظرًا لوجود تفاعلات متعددة بين البروتينات وعوامل أخرى. في تلك البيئات المعقدة، تتفاعل البروتينات مع بعضها ومع جزيئات أخرى، مما يؤثر على شكلها ووظائفها. القدرة على التنبؤ بهيكل بروتين واحد لا تعطي العلماء نظرة شاملة حول كيفية عمل البروتينات في البيئات الأصلية، وهذا ما يحد من تحليلات AlphaFold2.

بينما يسعى العلماء الآن للانتقال من تصميم بروتينات مفردة إلى فهم كيفية عملها ضمن الشبكات المعقدة للأداء الحيوي، يتم تطوير خوارزميات التعلم العميق للتنبؤ بالهياكل التي قد تتخذها البروتينات أثناء تفاعلها مع جزيئات أخرى. هذا يمثّل توجهًا جديدًا في مجال علوم البروتين يسعى لتوحيد التقنيات الجديدة مع الأساليب التقليدية في البحث لتقديم رؤى أكثر دقة حول العمل البيولوجي.

عالم البروتينات تطور بسرعة، ومن الواضح أن هناك حاجة لتعاون بين الأساليب التقليدية والتكنولوجيات الحديثة. بالنظر إلى التحديات التي تواجه الباحثين في مجال البروتينات المتغيرة شكلها وبروتينات ذات هيكل غير مستقر، يصبح من الضروري رفع مستوى البحث لفهم كيف تعمل تلك البروتينات في الواقع النشط داخل الخلايا.

إن التحول نحو فهم السياق الذي تعمل فيه البروتينات لا يمكن أن يتم إلا من خلال مزيد من التعاون بين عوالم العلوم المختلفة، بما يشمل البيولوجيا الجزيئية وعلم الحاسوب، مما سيتيح تحقيق تقدم أكبر وأكثر دقة في فهم البروتينات وتفاعلاتها المعقدة في الخلية. الابتكارات الجديدة ترتكز على المستقبل، وتؤكد الحاجة الماسة لفهم تلك البروتينات في إطار التفاعلات الحياتية المختلفة.

تطور خوارزميات تنبؤ بنية البروتينات

شهدت مجالات البيولوجيا وعلم البروتين تطورات مذهلة مؤخرًا، ويرجع الفضل إلى خوارزميات جديدة مثل AlphaFold3 وRoseTTAFold All-Atom. تم تصميم هذه الخوارزميات لتوقّع كيفية تجمع البروتينات مع بعضها البعض، وكذلك مع الحمض النووي والحمض النووي الريبي وجزيئات صغيرة أخرى. هذا يعني أن الباحثين يمكنهم الآن الحصول على تفاصيل دقيقة حول تلك الهياكل. على الرغم من أن AlphaFold3 يُظهر دقةً أكبر مقارنة بـ RoseTTAFold All-Atom، إلا أن التحسينات ليست بمثل خطوة “لحظة AlphaFold2” التي أذهلت المجتمع العلمي. فقد أُثبت أن القدرة على توقع هياكل بعض الجزيئات الكبيرة، مثل هياكل RNA، لا تزال أقل دقة من الأنظمة التجريبية القائمة على الفيزياء.

مع ذلك، تقدم هذه الخوارزميات خطوة إيجابية نحو الأمام. التداخلات بين البروتينات والجزيئات الأخرى أساسية لوظائفها في الخلايا. لفهم كيفية تطوير أدوية تستطيع الارتباط بالبروتينات وتعديل نشاطها كما هو مطلوب، يحتاج الباحثون إلى معرفة ما تبدو عليه هذه التعقيدات. ومع ذلك، فإن إمكانية هذه الخوارزميات في تقديم الأدوية الجديدة في المستقبل القريب لا تزال موضع شك، وفقًا لأحد الباحثين. حيث صرح بأن كلا الطريقتين لا تزالان محدودة في دقتها، على الرغم من أنها تمثل تحسينات دراماتيكية عما كان ممكنًا في السابق.

التحولات في الوصول إلى التعليمات البرمجية الخاصة بخوارزميات AlphaFold3

أحد التغييرات الكبيرة في منتج DeepMind الجديد هو أن الكود الأساسي لـ AlphaFold2 كان مفتوح المصدر، مما سمح للباحثين الآخرين بدراسة الخوارزمية وإعادة استخدامها لمشاريعهم الخاصة. ومع ذلك، فقد اختارت جوجل حتى الآن عدم مشاركة شفرة المصدر الخاصة بـ AlphaFold3، مما جعلها كمنتج محمي كسر تجاري. يشير هذا القرار إلى تحول في سياسة الوصول إلى المعلومات، مما قد يؤثر على كيفية استخدام الباحثين لهذه التكنولوجيا المتقدمة. بينما كان بإمكانهم تجربة AlphaFold2 بحرية، فإن الوصول إلى AlphaFold3 سيكون مقيدًا، الأمر الذي قد يعيق إمكانية الابتكار والتعاون عبر المجالات المختلفة.

تدرك بعض الأبحاث أن AlphaFold2 استُخدم بطرق إبداعية قبل إصدار AlphaFold3. حيث توصلت الكيميائية والفيزيائية بريندا روبيشتاين إلى كيفية استخدام AlphaFold2 لتوقع عدة أشكال للبروتين الذي تدرسه. بينما كانت مختبراتها تحتاج إلى ربط بنية الكيناز المعروف بمساعدته في تفعيل بروتينات أخرى، استخدمت AlphaFold2 بشكل فعال لتقديم توقعات دقيقة.

التحديات والعوائق في فهم كيفية طي البروتينات

بالرغم من نجاح AlphaFold2 في تقديم توقعات الهيكل، يظل تساؤل هام قائمًا: كيف يتكوّن هذا الهيكل؟ فقد اعتبر العديد من علماء البيولوجيا أن AlphaFold2 يمثل تحقيقًا نوعيًا في فهم هياكل البروتينات، لكنه لا يقدم بالضرورة حلولًا لمسألة كيفية طي هذه البروتينات. كانت الأبحاث السابقة تأمل في تطوير فهم شامل لقوانين علم الأحياء الجزيئية التي تحدد كيفية طي بروتين ما بناءً على تسلسل الأحماض الأمينية. بينما تم حل مشكلة التنبؤ بالهيكل، فإن مشكلة طي البروتين لا تزال قائمة، ويتطلب ذلك فهم الديناميكيات والآليات المعقدة.

على الرغم من التقدم الذي أحرزه الذكاء الاصطناعي في هذا المجال، يرى بعض العلماء أن الاعتماد على خوارزميات مثل AlphaFold2 قد يتركهم في موقع يعتمد على “صندوق أسود” لا يمكنهم فهم كيفية وصوله إلى نتائج معينة. لذا، يكون الأمر مرهونًا بقدرتهم على استيعاب العملية التي تؤدي إلى هذه النتيجة، وهي عملية قد تظل غامضة. الإفراط في الاعتماد على tecnologia الحديثة قد يجعل العلماء يفوتون الجوانب الأساسية لفهم الحياة الجزيئية.

الإثارة والآفاق المستقبلية في علم البروتين

إمكانية استعادة الهيكلة المستندة إلى الأدوية من خلال استخدام أدوات الذكاء الاصطناعي والسماح بتسريع ابتكار فرضيات جديدة وفتح المجال لفهم التفاعلات المعقدة التي تحدث داخل الخلايا، تلقي بآمال كبيرة. يشعر بعض العلماء مثل البروفيسور كارلوس بيورا بمشاعر حماس قوية، مما يعكس طفرة جديدة في علم البيولوجيا الجزيئية. بفضل الكم الكبير من البيانات التي توفرها الأدوات مثل AlphaFold2، يمكن للباحثين الآن استكشاف آفاق جديدة من المعرفة.

مع ذلك، يبقى هناك ضرورة للتوازن بين استخدام الأدوات الحديثة والطرق التقليدية للأبحاث. أحد العلماء، فكرة أن الشكل الجديد للمعرفة قد لا يقضي على الحاجة للأبحاث القديمة، ولكن يعزز من قيمتها، لا يزال قائماً. عالم البيولوجيا أكدت أنه حتى مع وجود هذه الأدوات المتقدمة، قد يستمر استخدام التقنيات التقليدية مثل البلورة بالأشعة السينية لتحقيق فهم أعمق وأشمل.

التدريب على بيانات البروتين

تقدم بيانات البروتين المدربة في السنوات الأخيرة نموذجاً مثالياً لاستخدام الذكاء الاصطناعي في حل المشكلات العلمية. يعتبر مشكلة انطواء البروتين مثالًا مثاليًا حيث تم جمع مئات الآلاف من هياكل البروتين من قبل الباحثين على مر الزمن، مما أتاح للأنظمة القائمة على الذكاء الاصطناعي، مثل AlphaFold، إمكانية التعلم والتحليل بدقة عالية. تُعتبر قاعدة بيانات البروتينات بحد ذاتها مثالًا نادرًا على تنظيم البيانات ومشاركتها في مجال البيولوجيا، حيث يمكن للعلماء الاعتماد على هذه البيانات التي تم جمعها بشكل موحد لتدريب الخوارزميات. ومع ذلك، يبقى نقص البيانات العالية الجودة في مجالات متعددة أحد التحديات الكبرى التي تواجه الباحثين. عدم توفر مثل هذه البيانات قد يؤدي إلى نتائج غير دقيقة، مما يجعل من الصعب التنبؤ بشيء بدقة.

عبر العمل على مشكلة انطواء البروتين، استطاعت الخوارزميات تحقيق نتائج تزيد من دقة التوقعات، مما يفتح المجال للتطبيقات العلمية المختلفة. يعد الموقف المحوري الذي واجه الباحثين خلال تلك الفترة مثيرًا للاهتمام: عدم معرفة ما إذا كانت نجاحات التعلم العميق في معالجة مشكلة انطواء البروتين ستتحقق في مجالات أخرى من العلوم. ومع ذلك، يوجد تفاؤل حذر لدى بعض العلماء، مثل AlQuraishi، الذين يرون أن انطواء البروتين هو مجرد قمة جبل الجليد.

إذا نظرنا إلى العمليات الكيميائية اللازمة، نرى كيف يمكن أن تعجل تقنيات التعلم العميق هذه الحسابات المعقدة بشكل كبير. الشغل الشاغل هو: هل يمكن أن يتجاوز الذكاء الاصطناعي الأسباب الكامنة وراء الظواهر العلمية أم أنه سيكتفي بتحقيق إنجازات ملموسة فقط؟ في هذه الأوقات، يصبح من الضروري التوازن بين تحقيق النتائج وفهم العمليات ذاتها، وهو ما يتطلب تجديد التفكير في تعريف العلم نفسه وتأثير ذلك على الممارسين له.

تأثير الذكاء الاصطناعي على البحث العلمي

تساؤلات عميقة حول دور الذكاء الاصطناعي في البحث العلمي تثار من قبل العديد من الباحثين، خاصة عند النظر في فعالية الخوارزميات الحديثة مثل AlphaFold2. يعتبر تحقيق تقدم كبير في تحديد هياكل البروتينات من خلال تقنيات الذكاء الاصطناعي قفزة نوعية، لكنها تثير أيضًا مأزقًا فكريًا حول عملية البحث نفسها. هل يجب على العلماء متابعة التفاعل مع الطبيعة بشكل شامل، أم يكفيهم استخدام الفحوص الأمامية التي توفرها هذه التكنولوجيا؟

يعبر AlQuraishi عن قلقه من أن اعتماد الباحثين على أدوات الذكاء الاصطناعي قد يؤدي إلى تقليص الفهم الحقيقي للطبيعة وعملها. إذا كان بإمكانك شفاء مرض مثل السرطان، هل يهم حقًا كيفية عمل ذلك؟ هذا النوع من الأسئلة سيظل يتردد في أذهان المجتمع العلمي مع ارتقاء الذكاء الاصطناعي بمستوى التحديات العلمية. نتيجة لذلك، قد يتجه البعض للابتعاد عن الأسئلة الأساسية المتعلقة بالطبيعة واكتفاءهم بالحصول على النتائج.

إذاً، كيف يمكن للعلماء الحفاظ على فضولهم ورغبتهم في البحث عن المعارف الأعمق، في ظل وجود التقنيات التي توفر الحلول دون الحاجة لفهم التفاصيل الدقيقة؟ يتطلب الأمر إعادة تشكيل العقلية العلمية الكلاسيكية، مما يقود إلى إعادة تقييم ما يعنيه أن تكون عالمًا في عصر يتسم بالتحولات السريعة للذكاء الاصطناعي.

تحديات المستقبل في مؤتمر CASP

يظل مؤتمر CASP وما يرتبط به من تحديات نقطة انطلاق مهمة لفهم كيف يمكن للذكاء الاصطناعي أن يؤثر على تطوير الأبحاث. بعد أن حقق AlphaFold نجاحًا غير مسبوق في معالجة قضايا هيكل البروتين، يواجه منظمو المؤتمر تساؤلات كبيرة حول مستقبل فعالياتهم وكيفية تشكيل هذه الفعاليات لجذب الباحثين والمشاركة الفعالة في المجتمع العلمي. يقول Moult، أحد منظمي المؤتمر، إن التقدم الذي حققته الفرق المختلفة قد يجعل من المؤتمر أقل جاذبية للباحثين. بعد أن أصبح AlphaFold2 هو الحل الرئيسي للمشكلات التي تم تنظيم المؤتمر لمعالجتها، يتضح أن الدور التقليدي للمؤتمر قد يتغير كثيرًا.

ومع اقتراب الدورة القادمة من المؤتمر في ديسمبر 2024، يركز المنظمون على ضرورة استكشاف المزيد من مجالات البيولوجيا الهيكلية، مثل الحمض النووي الريبوزي أو المركبات البيولوجية المعقدة. بينما يحتاج المجتمع العلمي لمواجهة هذه التحديات الجديدة، هناك فرصة أيضًا للاستفادة من الابتكارات التي تمثلها التقنيات الحديثة. تمثل هذه الديناميكية حالة من التغيير المستمر، حيث يتعين على الباحثين السعي لتحسين خوارزمياتهم ومواكبة المنافسة المتزايدة.

ستكون نسخة المستقبل من المؤتمر بمثابة منصة للتفاعل والعصف الذهني بين الباحثين؛ لتقديم رؤى جديدة حول ما يمكن أن تقدمه التقنيات الحديثة مثل التعلم العميق. من المهم أن لا يفقد المؤتمر جوهره، رغم الضغوطات والتغييرات التي يشهدها. “يجب أن نتوقع مفاجآت،” كما يقول Moult، مما يعكس التفاؤل والتحديات التي يتوقع أن تواجه المؤتمر في المستقبل.

رابط المصدر: https://www.quantamagazine.org/how-ai-revolutionized-protein-science-but-didnt-end-it-20240626/

تم استخدام الذكاء الاصطناعي ezycontent